Científicos de la Universidad del Noroeste, en Estados Unidos, han descubierto un nuevo punto débil en la famosa proteína S o proteína de la espícula, la gran molécula a través de la cual el SARS-CoV-2 reconoce a las células humanas y se adentra en ellas. El hallazgo inaugura una nueva posible vía de tratamiento y ha sido publicado recientemente en la revista « ACS Nano».

Fotografía coloreada de microscopio electrónico de varias partículas virales aisladas de un paciente

A través de simulaciones que reprodujeron la proteína a una escala de nanómetros (un nanómetro es la millonésima de un milímetro), los científicos analizaron una región con carga positiva, conocida como sitio de escisión polibásico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanómetros del sitio de reconocimiento de la proteína S, el punto exacto en el que la molécula se une a las proteínas humanas. Tal como han averiguado, esta escisión permite que la unión entre la proteína de la espícula y los receptores de las células humanas, con carga negativa, sea fuerte.

Por eso, han diseñado una molécula negativa con capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a células humanas.

Un posible tratamiento

«Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que disminuya la habilidad del virus para infectar a humanos», ha dicho en un comunicado Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigación. «Además, nuestros resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de la proteína de la espícula afectaban a la transmisibilidad del virus».

Este sitio de escisión había sido escurridizo hasta ahora y según los investigadores ha sido toda una sorpresa averiguar su localización y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unión, por el que la proteína del virus se une al receptor humano.

«No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas a una distancia de 10 nanómetros», ha dicho Baofu Qiao, primer autor del estudio. «En condiciones fisiológicas, este tipo de interacciones no suelen ocurrir a más de un nanómetro».

En este caso parece no ser así. Tal como ha explicado Olvera Cruz, todo indica que esta región se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy abundante en los pulmones, «lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas».

Con esta información en la mano, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con químicos y farmacólogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la proteína de la espícula.

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